蛋白质修饰研究的最新篇章
蛋白质修饰的重要性蛋白质是执行细胞功能的基本功能单元，其表达受基因组和表观遗传学的调控。通常，蛋白质在表达以后还需要经过不同程度的修饰才能发挥所需要的功能。这种翻译后修饰过程受到一系列修饰酶和去修饰酶的严格调控，使得在某一瞬间细胞中蛋白质表现出某种稳定或动态的特定功能。蛋白质翻译后修饰（PTM）通过共价添加官能团或蛋白质，调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。这些修饰
科学家开发出人类细胞分裂的首个蛋白质互作模型
2018年9月19日 讯 /生物谷BIOON/ --有丝分裂是（即细胞一分为二）有机体生命的基础过程，近日，一项刊登在国际杂志Nature上的研究报告中，来自欧洲分子生物学实验室的科学家们通过研究绘制出了促进细胞分裂的首张蛋白质互作图谱，其能够帮助研究人员有效追踪推动细胞分类过程的特殊蛋白的位置和种类。图片来源：Arina Rybina and Julius Hossain, Ellenberg
模式硅藻的蛋白质组精细图谱完成
硅藻是一类重要的单细胞光合真核生物，分布广泛，提供了地球上约20%的初级生产力，对整个地球生物圈意义重大。三角褐指藻(Phaeodactylum tricornutum)是海洋硅藻的模式生物，其基因组序列于2008年公布，但目前基因组的注释仍很不完善。蛋白基因组学(Proteogenomics)是利用蛋白质组学数据，尤其是高精度的串联质谱数据，结合基因组和转录组
嘉宾摘要分享——2018（第三届）蛋白质修饰与疾病研讨会
蛋白质修饰通常是增加一定的官能团到蛋白质中，修饰结果对调控蛋白质活性状态、折叠、稳定性、空间构象和配体结合具有至关重要的作用。常见的蛋白质翻译后修饰过程有磷酸化、乙酰化、泛素化、糖基化和甲基化等, 它们使蛋白质的结构更为复杂多样, 遗传调控更为精确精细，功能更为完善，作用更为专一。此外，治疗用蛋白质药物代谢动力学特性的优化、药效的提高也可以通过多种方式的化学修饰来实现。 蛋白质修饰对生理
Nat Commun：生物学家是RNA与蛋白质的“媒人”？
2018年8月12日 讯 /生物谷BIOON/ --最近，来自德克萨斯大学达拉斯分校的研究者们研究了生命分化的进程，他们希望能够提供线索预防有副作用的分子间互作以及会导致疾病发生的互作的发生。在最近这项发表在《Nature Communications》杂志上的文章中，作者揭示了RNA与蛋白质相互作用的机制。通过这项研究，研究者们希望能够预测以及控制这些分子相互交流的方式。（图片来源：www.pi
PTC蛋白质修复疗法Translarna治疗杜氏肌营养不良（DMD）II期临床成功
2018年7月10日/生物谷BIOON/--PTC Therapeutics公司近日公布了Translarna（ataluren）治疗2-5岁无义突变型杜氏肌营养不良（nmDMD）患者的II期临床研究Study 030的结果。数据显示，Translarna在这一患者群体中的安全性和药代动力学特征与该药在5岁以上儿童中的一致。重要的是，数据还显示，Translarna治疗的患者在第28周和第52周的
研究揭示多聚谷氨酰胺延伸蛋白募集泛素受体蛋白质的分子机制
5月30日，国际学术期刊The FASEB Journal 发表了中国科学院生物化学与细胞生物学研究所胡红雨研究组的研究论文PolyQ-expanded huntingtin and ataxin-3 sequester ubiquitin adaptors hHR23B and UBQLN2 into aggregates via conjugated ubiquitin。该研究发现多聚谷氨酰胺
肠道菌群或能与特殊蛋白质“合作”来调节机体维生素D的水平
2018年7月1日 讯 /生物谷BIOON/ --日前，来自宾夕法尼亚州立大学的研究人员通过研究发现，肠道中的一类细菌或能利用细胞信号蛋白来调节维生素D的产生，维生素D作为机体的关键营养物质，其主要能够参与骨质的构建和维持。图片来源：iStock Photo/royaltystockphoto研究人员对小鼠进行研究发现，帮助消化食物并且维持机体免疫系统功能的微生物群落，能够通过一种名为成纤维细胞生
Science：利用磷酸化蛋白质组学阐明阿片类药物在大脑中激活的信号通路
2018年6月28日/生物谷BIOON/---阿片类药物是作用于大脑中的强效止痛药，但它们具有一系列有害的副作用，包括成瘾。在一项新的研究中，来自德国马克斯-普朗克生物化学研究所（MPIB）；奥地利因斯布鲁克医科大学、因斯布鲁克大学；美国天普大学和丹麦哥本哈根大学的研究人员开发出一种工具，从而能够更加深入地认识大脑对阿片类药物作出的反应。他们利用质谱法确定了大脑的五个不同区域中的蛋白磷酸化---蛋
理性设计高选择性诱导蛋白降解分子
昨天《自然化学生物学》发表一篇由哈佛大学和诺华有关PROTAC设计的文章。这个工作以BRD4蛋白与E3链接酶CRBN的相互作用为模型，通过比较多个蛋白晶体结构发现不同长度的PROTAC尽管两端分别与CRBN和BRD4结合的分子结构一样，但因为linker长度不同会诱导CRBN和BRD4的相互作用区域完全不同，这导致选择性不同。作者利用一个叫做Rosetta的蛋白相互作用计算软件可以大概算出E3链接