Science：高分辨率Hsp104蛋白复合体结构图揭示出它瓦解错误折叠的蛋白机制，有望开发出治疗阿尔茨海默病等神经退行性疾病的新药物
图片来自Frontiers in Molecular Biosciences, doi:10.3389/fmolb.2014.000122017年6月17日/生物谷BIOON/---错误折叠的蛋白是肌萎缩性脊髓侧索硬化症（ALS）、阿尔茨海默病、帕金森病和其他的神经退行性大脑功能障碍的罪魁祸首。这些错误折叠的蛋白不能够执行它们的正常功能，从而导致严重的神经元问题。当前，还没有方法解开这些蛋白的大量
矛与盾之争----病原菌通过抑制组蛋白乙酰化而调控宿主先天免疫反应
植物的先天免疫系统可以识别病原菌并启动抗病基因的表达，但是在进化过程中，病原菌会演化出新的机制来逃避寄主免疫系统的监控。病原菌侵染常常会导致作物绝收，会造成非常大的经济损失。以大豆疫霉菌(Phytophthora sojae)为例，该病原菌可以侵染大豆的根茎而导致大豆绝产，每年导致的经济损失高达10亿美元。
Nature子刊：组蛋白降解或能促进DNA的修复反应
日前，一项刊登在国际杂志Nature Structural & Molecular Biology上的研究报告中，来自瑞士巴塞尔弗雷德里希米歇尔生物医学研究所的研究人员通过研究揭开了组蛋白降解如何伴随DNA修复效应的产生。此前研究中研究者发
蛋白折叠的传染病和癌症中的蛋白质折叠
第1A，Lindquist博士解释了蛋白质的折叠问题。蛋白质离开核糖体是长的，氨基酸的线性链但他们需要折叠成复杂的三维形状在非常细胞质的拥挤环境。由于蛋白质错误折叠可以是灾难性的细胞，蛋白质被称为热休克蛋白（HSP
伴侣辅助蛋白质折叠
伴侣如何认识数以百计的不同的非蛋白质？什么是共享共同的特点在非本土的国家？耶鲁大学医学院Art Horwich既追溯其历史又从热休克蛋白60和热休克蛋白70家族、其他监护人家庭的调查、应力检测系统、 蛋白质错误折叠和疾病的评论几个方面与您一一分享。为什么组织特异性？为什么这些有毒蛋白质？为什么不协在神经元的反应？为什么伴侣不是百分之.......尽在讲座二在真核细胞中的伴侣蛋白分子。
张增辉——南京大学——发展研究生物大分子(主要是蛋白质)在气相和溶液中的高效率线性标度量子化学计算方法,蛋白质-配体的相互作用和药物分子设计,多原子分子化学反应动力学的理论研究
发展研究生物大分子(主要是蛋白质)在气相和溶液中的高效率线性标度量子化学计算方法,蛋白质-配体的相互作用和药物分子设计,多原子分子化学反应动力学的理论研究