研究人员发表蛋白质糖基化与人类重大疾病发生机制综述
蛋白质糖基化是目前在高等真核生物中发现的最普遍、最重要的蛋白质翻译后修饰方式之一，该类修饰涉及聚糖与蛋白质分子的连接，是蛋白质分子正确折叠、维持稳定、参与互作和细胞黏附等活动所必需的。异常的糖基化修饰会导致多种人类重大疾病的发生，如白血病（leukemia）、胰腺功能障碍（pancreatic dysfunction）、阿尔茨海默病
微管蛋白糖基化控制精子运动机制
2021年1月13日讯/生物谷BIOON/---每个真核细胞的一个重要组成部分是细胞骨架。微管是由一种叫做微管蛋白的蛋白组成的小管，是细胞骨架的一部分。纤毛和鞭毛，是我们身体中大多数细胞中伸出的天线状结构，含有许多微管。鞭毛的一个例子是精子的尾巴，它是雄性生育的重要条件，因而也是有性繁殖的重要条件。鞭毛必须以非常精确和协调的方式跳动，才能使精子逐步游动。如果
鞭毛膜蛋白N-糖基化修饰调控鞭毛粘附能力研究取得进展
鞭毛也称纤毛，是指突出在真核细胞表面，基于微管的一类细胞器，广泛分布于原生动物和脊椎动物中，具有运动、感受和分泌功能。在液体中，生物的鞭毛通过摆动来驱动细胞本身或液体的运动。有趣的是，生活在潮湿环境中的原生生物如莱茵衣藻还可以通过滑行（gliding）沿着固体表面运动。莱茵衣藻的滑行分为两个步骤：第一步鞭毛粘附在固体表面上，两根鞭毛形成夹角为180°的构象；
通过活细胞表面糖链编辑技术实现药物受体糖基化功能研究
6月1日，中国科学院上海药物研究所黄蔚课题组在Nature子刊Nature Chemical Biology上发表了题为Selective N-glycan editing on living cell surfaces to probe glycoconjugate function 的文章，报道了一种选择性编辑活细胞表面糖链结构的策略与方法，
人血清N-链接糖基化蛋白质组学研究获进展
国际蛋白质组学期刊Molecular & Cellular Proteomics 在线发表了由中国科学院生物物理研究所研究员杨福全团队和中国科学院数学与系统科学研究院副研究员付岩团队在人血清N-链接糖基化蛋白质组学研究中所取得的进展“Large-scale Identification of N-linked Intact Glycopeptides
研究揭示O-糖基化修饰调控生物钟周期的分子机制
生物钟是植物细胞中感知并预测光照和温度等环境因子昼夜周期性变化的精细时间机制，它通过协调代谢与能量状态以适应环境因子的昼夜动态变化，从而为植物的生长发育提供适应性优势。生物钟周期紊乱会严重影响植物多种生理和发育关键过程，如开花时间和胁迫应答等。生物钟核心因子的翻译后修饰如磷酸化和泛素化等，可以精确调控生物钟周期。O-糖基化修饰是一类新发现的蛋白质
研究揭示拉沙热病毒囊膜糖蛋白N-糖基化修饰机制
病毒学国际学术期刊Journal of Virology 近期在线发表了生物安全大科学中心/中国科学院武汉病毒研究所肖庚富团队的最新研究成果，论文题为Comprehensive Interactome Analysis Reveals that STT3B is Required for the N-Glycosylation of Lassa Virus Glycoprotein。该
研究揭示糖基化和磷酸化修饰介导小麦开花的新机制
冬小麦开花需要长时间环境低温的诱导，该过程称之为春化作用。不同冬小麦品种的春化特性及其与冬春季气温适应程度会直接影响其产量。到目前为止，许多春化相关基因VRNs相继被克隆和研究，但人们对春化时间的衡量以及春化感知机制并不十分清楚，影响了冬小麦分子育种的开展。氧-乙酰氨基葡萄糖（O-GlcNAc）修饰以及磷酸化修饰调控了植物体内许多重要的生理过程。但因为O-GlcNAc修饰和磷酸化修饰靶
研究发现衣藻中去甲基化酶CMD1催化以维生素C为底物的5mC去甲基化修饰机制
DNA甲基化是指DNA序列上特定的碱基通过共价键结合的方式获得一个甲基基团的化学修饰过程，是一种普遍存在于生物体的DNA修饰方式。DNA甲基化能够在不改变DNA序列的前提下改变遗传表现，是表观遗传学的核心研究领域之一。目前的研究表明，DNA甲基化与基因组印记、X染色体失活、转座因子抑制、衰老和癌症发生等密切相关，因此是表观遗传学研究的重点和热点之一。CpG二核苷酸中的胞嘧啶上第5位碳原
研究揭示病原菌通过新颖的精氨酸糖基化修饰阻断宿主死亡受体信号通路的完整分子机理
4月10日，中国科学院生物物理研究所王大成/丁璟珒研究组同北京生命科学研究所邵峰研究组、华中农业大学李姗研究组合作，在Molecular Cell 杂志在线发表题为Structural and functional insights into host death domains inactivation by the bacterial arginine GlcNAcyltransf